Восстановленный гемоглобин это

1.6.1.1. Гемоглобин

Восстановленный гемоглобин это

Однойиз важнейших функций крови являетсяперенос поглощаемого в легких кислородак органам и тканям и транспорт углекислогогаза в обратном направлении.

Ключевую роль вэтом процессе играют эритроциты,благодаря содержанию в них красногокровяного пигмента – гемоглобина.

Внутриэритроцитарнаялокализация Нb:

  • Обеспечивает уменьшение вязкости крови.
  • Уменьшает онкотическое давление, предотвращая потерю воды тканями.
  • Предупреждает потерю Нb при фильтрации крови в почках.

По химическойприроде – это хромопротеид, состоящийиз белка глобина (96%) и простетическаягруппы гема (4%). Гема содержится 4 группы.Он представляет собой протопорфирин,в центре которого расположен ион Fe++.

Fe учеловека 4 – 5 г, из них в:

Нb -до 73% ;

ферментах – 16% ;

плазме крови – 0,1%.

Ключевую роль вдеятельности Нb играет ион Fe++.

Функции гемоглобина:

  • Транспорт О2 в виде оксигемоглобина (HHbO2). Одна молекула Нb присоединяет 4 молекулы кислорода. 1г Нb связывает 1,34мл О2
  • Транспорт СО2 . В тканях карбаминовой связью присоединяет СО2 и в виде карбогемоглобина (HHbСО2) переносит его к легким.
  • Участвует в поддержании кислотно-щелочного состояния (ге-моглобиновый буфер).

Соединения Нb:

1. Оксигемоглобин(НHbО2).Гемоглобин, присоединивший 4О2.В артериальной крови его содержитсяоколо 98%, а в венозной – около 60%. Послеотдачи О2 НHb получил название восстановленный,редуцированныйгемоглобин или дезоксигемоглобин).

Гемоглобин обладает высоким сродствомк кислороду. Показателем сродстваявляется Р50 – напряжениеО2 в мм рт.ст., при котором 50% оксигемоглобинаотдало О2 (в норме Р50равно 27 ммрт. ст.).

Снижение данного показателясвидетельствует об уменьшении сродствагемоглобина к кислороду, а увеличениеего – о повышении сродства.

2.Карбогемоглобин(НHbСО2 )- соединение гемоглобина с СО2.

3. Метгемоглобин(MetHb). Образуется под влиянием сильныхоки-слителей (перманганат калия, анилин,нитриты, пирогаллол и др). При этом Fe++превращается в Fe+++.Соединение прочное. Появляютсядегенеративно измененные эритроциты,часть из них гемолизируется. При 66%насыщения крови MtHb наступает остраягипоксия.

4. Карбоксигемоглобин(НHbCО) – соединение гемоглобина с угарнымгазом (СО). Соединение в 150 – 200 раз прочнееНHbО2.При содержании во вдыхаемом воздухе0,1% СО 80% Нb превращается в карбоксигемоглобин.

При содержании 1% – гибель через несколькоминут. В норме в крови содержится примерно1% НHbCO. У курильщиков – до 3%, после глубокойзатяжки – до 10%.

При слабых отравленияхвдыхание чистого кислорода значительноускоряет реакцию отщепления СО (в 20раз и более).

Физиологическимисоединениями Hb являются оксигемоглобини карбогемоглобин.

5. Солянокислыйгематин илигемин(образуется при взаимодействии с солянойкислотой). При высушивании образуютсякристаллы специфической формы,свойственной только данному соединению.Используется в криминалистике дляобнаружения пятен крови (проба Тейхмана)и в гемометрах Сали в качестве стандартногораствора (16,7г/% или 167 г/л).

Миоглобин– дыхательный пигмент или мышечныйгемоглобин содержится в скелетныхмышцах, миокарде. Обладает большимсродством к кислороду по сравнению сгемоглобином. Связывает до 14% О2в организме.

Его роль заключается вобеспечении кислородом мышцу в периодее сокращения, когда происходит пережатиекапилляров и кровоток через тканьпрекращается.

В этот период главнымисточником кислорода является миоглобин,который затем в фазу расслабления мышци восстановления кровотока опять“запасается” кислородом.

Синтез Нb происходитв эритробластах и нормобластах в костноммозге.

Превращения Hb ворганизме включают отщепление гема иобразование свободного билирубина вклетках мононуклеарной фагоцитарнойсистемы транспорт свободного билирубина белкамикрови превращение в печени свободногобилирубина в связанную форму выделение его в желчный капилляр в видежелчного пигмента и с желчью в кишечникв виде стеркобилина, выделяется с калом.Часть билирубина выделяется с мочой(уробилин.).

Прикровоизлияниях из Hb образуется белковыйкомплекс коллоидной формы окиси Fe –гемосидерин.Это железосодержащий пигментржаво-коричневого цвета.

Состояниесниженного количества Hb в единице объемакрови (чаще всего при одновременномснижении количества эритроцитов)получило название анемия.

Анемия для мужчинпри содержании Hb меньше 130г/л, для женщин- меньше 120г/л (при беременности – меньше110г/л).

Причины возникновенияанемий:

  • Кровопотери (постгеморрагические).
  • Нарушение кровообразования.
  • Повышенное кроворазрушения (гемолиз).

РазновидностиHb:

  • HbP – (примитивный) – на 7-12 неделе внутриутробного развития.
  • HbF – фетальный (плодный) – на 9-й неделе внутриутробного развития.
  • HbA – гемоглобин взрослых – появляется перед рождением.

НbF- обладает большим сродством с О2и насыщается на 60% при таком рО2,когда HbA матери только на 30%. Благодаряданному свойству HbF вполне обеспечиваеткислородом ткани плода в условияхсравнительно низкого рО2вартериальной крови плода. В течение 1года жизни HbF почти полностью заменяетсяHbA.

Известен вид анемии- талассемия, при которой нарушен синтезHbA, но высокое содержание HbA и HbF. Эритроцитыимеют вид мишени, сильно прокрашиваютсяпо периферии и в центре. Присерповидноклеточной анемии выделенгемоглобин S,отличающийся от гемоглобина А наличиемв бета-цепи вместо остатка глютаминовойкислоты остатка валина.

В норме содержаниеHb в крови мужчин колеблется в пределах130 – 160г/л , в крови женщин – 115 – 145 г/л. Общеесодержание Hb в крови 700 г.

Для оценки степенинасыщенности эритроцитов гемоглобиномвычисляют цветовой показатель (ЦП).

В норме ЦП = 0,8 -1,0(нормохромные).

ЦП < 0.8 - гипохромные(при анемии).

ЦП > 1.0 – гиперхромные.

Критерием насыщенияэритроцитов гемоглобином являетсясреднее его содержание в 1 эритроците(СГЭ), рассчитанное следующим образом:

В норме СГЭ равно27 – 31 пг.

Источник: https://studfile.net/preview/5242604/page:7/

Восстановленный гемоглобин это

Восстановленный гемоглобин это

Гемоглобин — молекула, состоящая из белка глобина (2а- и 2β-цепи) и 4 пигментных групп (гем), которые способны обратимо связывать молекулярный кислород. В 1 эритроците содержится в среднем 400 млн молекул гемоглобина.

Гемоглобин, связанный с кислородом, именуется оксигелюглобином(придает крови ярко-алый цвет). Процесс его связывания с кислородом называется оксигенацией, а его отдача оке и гемоглобином — дезоксигенацией. Не связанный с кислородом гемоглобин называется дезоксигелюглобином.

Гемоглобин способен связываться с углекислым газом (карбамингемоглобин), с оксидом углерода (карбоксигемоглобин).

Кроме того, NO, взаимодействуя с этим протеидом, образует различные NO- формы: метгемоглобин, нитрозилгемоглобин (HbFe2+NO) и S-нитрозогемоглобин (SNO-Hb), которые играют роль своеобразного аллостерического регулятора функциональной активности гемоглобина.

Норма и функции гемоглобина

Количество гемоглобина у мужчин — 130-160 г/л, у женщин — 120-140 г/л. Перенос кислорода и углекислого газа — функция гемоглобина. Гемоглобин — сложное химическое соединение, состоящее из белка-глобина и четырех молекул гема.

Рис. Норма гемоглобина у мужчин и женщин

Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка хромопротеида — гемоглобина. Молекулярная масса гемоглобина человека равна 68 800. Гемоглобин — это дыхательный фермент, который находится в эритроцитах, а не в плазме, потому что:

  • обеспечивает уменьшение вязкости крови (растворение такого же количества гемоглобина в плазме повысило бы вязкость крови в несколько раз и затруднило бы работу сердца и кровообращение);
  • уменьшает онкотическое давление плазмы, предотвращая обезвоживание тканей;
  • предупреждает потерю организмом гемоглобина вследствие его фильтрации в клубочках почек и выделения с мочой.

Основное назначение гемоглобина — транспорт кислорода и углекислого газа. Кроме того, гемоглобин обладает буферными свойствами, а также способностью связывать токсические вещества.

Рис. Взаимодействие гемоглобина с кислородом. k — константа скорости реакции

Гемоглобин состоит из белковой части (глобин) и небелковой железосодержащей части (гем). На одну молекулу глобина приходится четыре молекулы гема. Железо, которое входит в состав гема, способно присоединять и отдавать кислород. При этом валентность железа не изменяется, т.е. оно остается двухвалентным. Железо входит в состав всех дыхательных ферментов.

В крови здорового человека содержание гемоглобина составляет 120-165 г/л (120-150 г/л для женщин, 130-160 г/л для мужчин).

В норме гемоглобин содержится в виде трех физиологических соединений: восстановленного, оксигемоглобина и карбоксигемоглобина. Гемоглобин, присоединивший кислород, превращается в оксигемоглобин — НbО2,. Это соединение ярко-алого цвета, от которого зависит цвет артериальной крови. Один грамм гемоглобина способен присоединить 1,34 мл кислорода.

Оксигемоглобин, отдавший кислород, называют восстановленным гемоглобином (Нb). Он находится в венозной крови, которая имеет темно-вишневый цвет. Кроме того, в венозной крови содержится соединение гемоглобина с углекислым газом — карбогемоглобин (НbСO2), который транспортирует углекислый газ из тканей к легким.

Гемоглобин обладает способностью образовывать и патологические соединения. Одним из них является карбоксигемоглобин — соединение гемоглобина с угарным газом (НbСО).

Сродство железа гемоглобина к угарному газу превышает сродство к кислороду, поэтому даже 0,1% угарного газа в воздухе ведет к превращению 80% гемоглобина в карбоксигемоглобин, который не способен присоединять кислород, что является опасным для жизни. Слабое отравление угарным газом — обратимый процесс.

При дыхании свежим воздухом угарный газ отщепляется. Вдыхание чистого кислорода увеличивает скорость расщепления НbСО в 20 раз.

Таблица. Характеристика гемоглобинов

Метгемоглобин (MetHb) — тоже патологическое соединение, является окисленным гемоглобином, в котором под влиянием сильных окислителей (феррацианид, перманганат калия, пероксид водорода, анилин и др.) железо гема из двухвалентного превращается в трехвалентное. При накоплении в крови в большом количестве метгемоглобина транспорт кислорода тканями нарушается и может наступить смерть.

 скелетных мышцах и миокарде находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Его небелковая часть аналогична гемоглобину крови, а белковая часть — глобин — обладает меньшей молекулярной массой. Миоглобин человека связывает 14% общего количества кислорода в организме.

Это его свойство играет важную роль в снабжении работающих мышц. При сокращении мышц их кровеносные капилляры сдавливаются и кровоток уменьшается либо прекращается. Однако благодаря наличию кислорода, связанного с миоглобином, в течение некоторого времени снабжение мышечных волокон кислородом сохраняется.

Источник: www.grandars.ru

Источник: https://maestro-janik.ru/vosstanovlennyj-gemoglobin-jeto/

Область Медика
Добавить комментарий