Гемоглобин транспортируется

Гемоглобин

Гемоглобин транспортируется

Гемоглобины – это железосодержащие белки крови сложной структуры, которые отвечают за газообмен и поддержание стабильного обмена веществ. В кровеносной системе гемоглобин выступает неким посредником между тканями и легкими в процессе обмена углекислым газом и кислородом.

Допустимый уровень гемоглобина меняется с возрастом, однако в показателях нормы возможны небольшие отклонения. Нарушение баланса приводит к развитию серьезных заболеваний, и некоторые из них носят характер необратимого патологического процесса.

Отклонение от нормы данного белка в любом случае будет сопровождаться соответствующей клинической картиной, поэтому при сторонней симптоматике следует незамедлительно обращаться за медицинской помощью, а не проводить лечение самостоятельно. Определить эффективное лечение можно только после того, как будет проведен анализ крови на гемоглобин.

Функции гемоглобина заключаются в обеспечении дыхательного процесса в организме, который осуществляется в три этапа:

  • клеточное дыхание – клетки насыщаются кислородом;
  • внешнее дыхание – в легкие поступает кислород, а организмом выделяется углекислый газ;
  • внутреннее дыхание – в легких кислород захватывает гемоглобин, они трансформируются в оксигемоглобин и разносятся по всем клеткам.

Именно поэтому нарушение баланса данного белка может приводить к крайне негативным последствиям, а в отдельных случаях даже к летальному исходу.

В крови человека содержатся разные виды гемоглобина:

  • фетальный или плодный – этот вид белка содержится в крови новорожденного и уменьшается до 1% от общего количества гемоглобина в организме к пятому месяцу жизни ребенка;
  • оксигемоглобин – содержится в клетках артериальной крови и связан с молекулами кислорода;
  • карбоксигемоглобин – содержится в венозной крови и связан с молекулами углекислого газа, с которыми транспортируется в легкие;
  • гликированный – соединение белка и глюкозы, циркулирует в крови. Этот вид белка выявляется в анализах на сахар;
  • метгемоглобин – связан с химическими веществами, его рост в крови может говорить об отравлении организма;
  • сульфгемоглобин – эта молекула гемоглобина появляется в крови только при приеме некоторых препаратов. Допустимый уровень гемоглобина этого типа – не больше 10%.

Виды гемоглобина, а также определение, какое его количество находится в крови, выявляются только путем лабораторной диагностики.

Формула гемоглобина подразумевает неразрывную связь с количеством эритроцитов, на основе чего и составляются показатели нормы. Средний оптимальный показатель уровня этого белка для взрослого человека:

  • у мужчин – 125-145 г/л;
  • гемоглобин у женщин – 115-135 г/л.

Кроме этого, используется и цветовой показатель для определения нормы данного белка в крови. Оптимальная степень насыщенности составляет 0.8-1.1. Кроме этого, отдельно определяется степень насыщения каждого эритроцита гемоглобином, средняя норма при этом – 28-32 пиктограмма.

Нормы содержания гемоглобина в зависимости от возраста

Строение гемоглобина нестабильно, и любое нарушение, происходящее в нем, приводит к развитию определенных патологических процессов. В результате воздействия тех или иных этиологических факторов может возникать:

  • образование аномальных форм белка – на данный момент клинически установлено только 300 форм;
  • образование стойкого, не пропускающего кислород соединения карбогемоглобин при отравлении углекислым газом;
  • сгущение крови;
  • снижение гемоглобина, приводящее к развитию определенной степени анемии.

Повышение белка возможно при следующих этиологических факторах:

  • патологическое увеличение количества эритроцитов при онкологических процессах;
  • увеличение вязкости крови;
  • пороки сердца;
  • ожоги;
  • кишечная непроходимость;
  • легочно-сердечная недостаточность.

В то же время следует отметить, что у жителей гор гемоглобин в крови постоянно повышен, что является нормальным физиологическим показателем. Также нормы этого белка завышены у людей, долго находящихся на свежем воздухе – летчиков, альпинистов, высотных работников.

Понижение гемоглобина в крови может быть обусловлено следующими факторами воздействия:

  • переливание большого количества плазмы;
  • острая кровопотеря;
  • хронические микрокровотечения: при геморрое, десневые и маточные кровотечения;
  • гемолиз, приводящий к разрушению эритроцитов;
  • дефицит железа и витамина В12;
  • при патологических процессах в костном мозге.

Кроме этого, снижение или повышение этого белка может быть обусловлено неправильным питанием – если в организме недостаточное количество или, напротив, чрезмерный объем некоторых продуктов с соответствующим химическим составом.

Строение молекулы гемоглобина

При пониженном гемоглобине может присутствовать симптоматика такого рода:

  • быстрая утомляемость;
  • сухость кожи и слизистых;
  • слабость, общее недомогание;
  • частые головокружения;
  • задержка умственного и физического развития у детей;
  • повышенная восприимчивость к инфекционным заболеваниям;
  • нарушение цикла сна;
  • плохой аппетит или его отсутствие.

Следует отметить, что пониженный уровень белка наиболее опасен для детей, так как приводит к отставанию в развитии.

Повышенный уровень данного белка в организме также негативно сказывается на здоровье человека, что будет проявляться в виде такой клинической картины:

  • желтушность кожных покровов и слизистых, языка;
  • бледность кожи;
  • зуд;
  • недобор массы тела;
  • увеличение печени;
  • нарастающая слабость;
  • пигментация на ладонях и в области старых рубцов.

Как первое, так и второе может привести к крайне негативным последствиям.

Забор крови для определения того, какое количество эритроцитов входит в состав гемоглобина, а также других лабораторных данных, проводится по назначению врача.

Анализ на гемоглобин сдается утром, натощак. Также за сутки до сдачи крови нужно отказаться от алкоголя и препаратов, которые воздействуют на кроветворную систему. Забор крови осуществляется из пальца.

В перечень методик входит следующее:

  • колориметрирование;
  • газометрирование;
  • определение железа.

Трактовать правильно то или иное обозначение может только квалифицированный специалист. Поэтому после получения результатов анализов следует отправиться с ними к лечащему врачу – он определит уровень гемоглобина и назначит дальнейшие терапевтические мероприятия.

Источник: https://MedAnaliz.pro/krov/gemoglobin

Строение и Функции отдельных белков

Гемоглобин транспортируется

томский государственный университет
кафедра органической химии
Миоглобин и гемоглобин. Транспорт кислорода

Миоглобин- сложный белок третьего уровня структурной организации.

Состоит из одной полипептидной цепи (153 остатка). Третичная структура белка образована, главным образом, альфа-спиралями вторичной структуры, на которые приходится около 70 процентов АКО, остальные- на повороты и начальный и конечный участки.

Белок содержит в себе так называемый ГЕМ- комплекс порфирина и иона железа в степени окисления +2.

Ион железа встроен в кольцо порфирина таким образом, что четыре координационные связи из шести (в состоянии гибридизации sp3d2 связи у шестикоординационного железа направлены к вершинам октаэдра) затрачены на образование связей с атомами азота, еще одна связана с азотом имидазольного остатка ГИС полипептидной цепи (проксимальный Гистидин F8), а другая- также с имидазольным остатком другого ГИС (дистальный ГИС Е7). Молекула кислорода присоединяется между остатком дистального ГИС и железом. Изменения степени окисления железа при этом не происходит. Порфириновое кольцо (ГЕМ) не находится на плоскости молекулы белка, а частично погружено в него. Молекула кислорода присоединяется к гему, входя как бы через открывающуюся дверцу. Пока остается несным, дожидается молекула кислорода случайного открывания двери, или существует какой-то механизм, пускающий кислород к гему.
Миоглобин сосредоточен, главным образом, в мышцах и его главной функцией является хранение кислорода. Скорость насыщения миоглобина кислородом намного превышает таковую для гемоглобина. Миоглобин мало приспособлен для транспортировки кислорода из легких в ткани, поскольку скорость отдачи кислорода в тканях невелика (при давлении 1 мм рт. ст. примерно половина миоглобина все еще не отдает кислород).

Вопросы транспортировки кислорода решаются при участии белка четвертичной структуры- гемоглобина.

ГЕМОГЛОБИН

Гемоглобин представляет собой белок четвертичной структуры, состоящий из двух пар субъединиц альфа- (141 АКО) и бетта- (147 АКО- аминокислотных остатков). Субъединицы миоглобина и гемоглобина очень сходны между собой, как весьма сходна и третичная структура обоих белков.

Главное отличие гемоглобина от миоглобина заключается в проявлении особого рода эффектов- кооперативных, влияющих на скорости присоединения- отсоединения молекул кислорода.

Каждая молекула гемоглобина способна присоединять и переносить четыре молекулы кислорода, при этом кооперативность проявляется в том, что как присоединение, так и отсоединение каждой последующей молекулы кислорода облегчается в результате структурных изменений в конформации молекулы, которых у гемоглобина имеется две основных- оксигенированная и дезоксигенированная. Промежуточные состояния нестабильны. Предполагается следующий механизм кооперативного эффекта. Присоединение первой молекулы кислорода приводит тому что атом железа смещается от своего места примерно на 0,4-0,6 ангстрем, вызывая изменения конформации субъединицы. Изменившаяся конформация по аллостерическому эффекту облегчает присоединение кислорода к другой субъединице и т.д. Это позволяет максимально ускорить процесс присоединения кислорода в легких (рО2 = 100 мм рт. ст.). При переносе оксигенированного гемоглобина в капилляры тканей (рО2 = 5 мм рт. ст.) отсоединение молекул кислорода протекает также быстро, по кооперативному эффекту. Известны, впрочем, и химические регуляторы скорости и полноты присоединения кислорода. К ним, в частности, относится 2,3- дифосфоглицериновая кислота. Она облегчает присоединение кислорода у организмов, обитающих в высокогорных районах.

Формы гемоглобина

ОКСИГЕМОГЛОБИН (HbO2) – полностью оксигенированный гемоглобин, содержащий 4 молекулы О2. Из шести sp3d2 гибридизованных орбиталей Fe2+ ЧЕТЫРЕ связаны в комплексе с порфирином, ОДНА- с остатком His (внутрь молекулы), а ОДНА свободная- присоединяет О2 или ПУСТА (дезокси-Нb).

КАРБАМИНОГЕМОГЛОБИН.

Hb-NH2 + CO2 —> Hb-NH-COO- + H+ (с N- концевыми остатками ПП-цепей).

Таким образом транспортируется только 32 % СО2, 60 % СО2- с венозной кровью, после превращения СО2 в Н2СО3 при помощи КАРБОАНГИДРАЗЫ, и лишь около 8 % транспортируется в эритроцитах в виде НСО3_.

КАРБОКСИГЕМОГЛОБИН (HbCO)- образуется в результате присоединения к гемоглобину окиси углерода СО, образуя светочувствительный НbСО синего цвета.

Поскольку присоединение СО протекает в 200 раз быстрее, чем присоединение кислорода, достаточно незначительных концентраций СО в атмосфере, чтобы вызвать превращение значительной доли гемоглобина в HbCO. Смерть наступает при связывании >70 % Нb.

Для снятия эффекта требуется увеличение парциального давления кислорода во вдыхаемом воздухе.

МЕТГЕМОГЛОБИН (Met-Hb). Пероксиды, феррицианиды, окислы азота и хинон окисляют железо в геме до Fe3+, при этом нарушается транспорт О2 и СО2. Однако, это нарушение обратимо и менее опасно, чем НbСО, поскольку железо легко превращается ферментами обратно в Fe2+.

ФУНКЦИИ ГЕМОГЛОБИНА:

1. Транспорт О2 и СО2.

2. Создание буферной емкости крови и поддержание рН в строго определенных пределах (7,40+0,02).

Гемоглобинопатии

Серповидноклеточная анемия– патология, вызванная наличием аномального гемоглобина, с измененной структурой белка глобина, а точнее- его b-цепи. Происходит это вследствие замены в мРНК кодона ГАГ (кодирует Глутаминовую кислоту) на ГУГ (кодирует аминокислоту Валин).

В результате получается гемоглобин S, называемый HbS, с измененными свойствами зарядов на поверхности.

Поскольку замена остатка глутаминовой кислоты по положению 6 в b-цепи на остаток с гидрофобным незаряженным боковым радикалом валина приводит к утрате отрицательного заряда и слипанию молекул гемоглобина, форма эритроцитов становится похожей на серп при рассматривании под микроскопом. Деформированные эритроциты отличаются плохой способностью присоединять кислород и проникать в тончайшие капилляры, что вызывает в ряде случаев кислородное голодание тканей.

Мутация является типичным примером эволюционного приспособления организма к возбудителям малярии. Гемоглобин S наиболее часто обнаруживается у выходцев из экваториальной Африки, где малярия широко распространена.

Гетерозиготные по гемоглобину S люди невосприимчивы к малярии и к тому же у них не проявляются симптомы кислородного голодания, обнаруживаемые у гомозигот.

Возбудитель малярии не выживает в эритроцитах, содержащих гемоглобин S.

Симптомы заболевания, вызываемое аномальным гемоглобином S,были впервые описаны в Чикаго в 1904 году при осмотре негра-выходца из Африки, однако причина болезни была установлена многими годами позднее.

Впоследствии было выявлено множество других аномальных гемоглобинов, вызываемых заменой аминокислотных остатков. Подавляющее большинство из них, впрочем, никак не проявляется на состоянии человека.

Аномальные гемоглобины получают название по замене аминокислотных остатков и местности, где аномалия впервые была обнаружена. Так, гемоглобин S еще имеет название Чикаго b-6 Глу–>Вал.

Клиническая диагностика осуществляется процедурой Southern Blot. Ген, кодирующий бетта-цепь нормального глобина, имеющего последовательность аминокислотных остатков 5-7 (Про-Глу-Глу) несет соответствующие триплеты кодонов ЦЦТ-ГАГ-ГАГ.

У носящих дефектный ген эта последовательность имеет замену аденозинового нуклеотида (А) в среднем триплете на тимидиловый (Т). Рестрикционный энзим MstII узнает и расщепляет последовательность ЦЦТ-ГАГ-Г, но не узнает измененной последовательности в мутировавшей ДНК.

Соответственно, обработка ДНК рестриктазой MstII с последующим анализом может обнаружить эти различия и выявить патологию еще до рождения плода, у эмбриона.

Источник: http://orgchem.tsu.ru/biotech/hemo/hemo.htm

Гемоглобин. Роль гемоглобина в транспорте кислорода

Гемоглобин транспортируется

Обычно из легких в ткани переносятся эритроцитами в химической связи с гемоглобином около 97% кислорода. Оставшиеся 3% кислорода транспортируются в физической растворенной форме плазмой крови. Таким образом, в нормальных условиях почти весь кислород переносится в ткани, будучи связанным с гемоглобином.

Химический состав гемоглобина представлен в наших остальных статьях, где говорилось, что молекула кислорода легко и обратимо связывается с гемом гемоглобина.

При высоком Ро2, как это бывает в легочных капиллярах, кислород связывается с гемоглобином, а при низком Р02, как в капиллярах тканей, кислород освобождается от связи с гемоглобином.

Такой механизм обеспечивает почти весь транспорт кислорода из легких в ткани.

Кривая диссоциации оксигемоглобина. На рисунке приведена кривая диссоциации оксигемоглобина, демонстрирующая прогрессивный прирост процентной доли оксигемоглобина (процента насыщения гемоглобина кислородом) при увеличении Ро2 в крови.

В крови, покидающей легкие и входящей в системные артерии, напряжение О2 обычно составляет примерно 95 мм рт. ст., и на кривой диссоциации видно, что насыщение системной артериальной крови кислородом составляет 97%.

В нормальной возвращающейся из периферических тканей венозной крови напряжение О2 составляет около 40 мм рт. ст. и 75% — насыщение гемоглобина кислородом.

Максимальное количество кислорода, которое может находиться в связи с гемоглобином крови.

В 100 мл крови здорового человека содержится около 15 г гемоглобина, и каждый грамм гемоглобина может связать максимально 1,34 мл кислорода (химически чистый гемоглобин может связать 1,39 мл кислорода, но примеси типа метгемоглобина снижают это количество).

Итак, 15×1,34 = 20,1, значит, в среднем содержащееся в 100 мл количество гемоглобина при 100% насыщении может связать около 20 мл кислорода. Обычно это обозначают как 20 об% (объемных процентов).

Кривая диссоциации оксигемоглобина может строиться не от процентного насыщения гемоглобина кислородом, а от количества содержания объемных процентов кислорода.
Количество кислорода, высвобождаемого гемоглобином во время прохождения артериальной крови через ткани.

В обычных условиях в системной артериальной крови, насыщенной кислородом на 97%, общее количество связанного с гемоглобином кислорода составляет около 19,4 мл на 100 мл крови.

При прохождении через капилляры ткани этот объем снижается до 14,4 мл (Р02 — 40 мм рт. ст., насыщение гемоглобина — 75%).

Итак, в нормальных условиях каждые 100 мл крови доставляют от легких к тканям около 5 мл кислорода.

При тяжелой физической работе мышечные клетки потребляют кислород с повышенной скоростью, что может привести к падению Р02 в интерстициальной жидкости мышцы от нормального уровня 40 мм рт. ст. до 15 мм рт. ст.

При таком низком парциальном давлении в каждых 100 мл крови остается только 4,4 мл связанного с гемоглобином кислорода.

В этом случае каждые 100 мл протекающей крови отдают тканям 19,4 – 4,4, или 15 мл кислорода, т.е. каждый объем крови отдает тканям в 3 раза больше кислорода, чем в покое.

Вспомните, что у хорошо тренированных бегунов-марафонцев сердечный выброс может увеличиться в 6-7 раз, чем при покое.

Если умножить это увеличение сердечного выброса (6-7 раз) на увеличение высвобождения кислорода в тканях каждым объемом крови (3 раза), получается, что к тканям было доставлено в 20 раз больше кислорода, чем в покое.

Далее в этой главе Вы узнаете о существовании других факторов, улучшающих доставку кислорода в ткани во время физической нагрузки, поэтому даже при очень напряженной физической работе наблюдается только очень небольшое снижение Ро2 в мышечной ткани.

– Также рекомендуем “Коэффициент использования кислорода. Сохранение постоянства кислорода в тканях”

Оглавление темы “Кислород и его доставка в организме”:
1. Диффузия газов через дыхательную мембрану. Дыхательная мембрана
2. Емкость дыхательной мембраны. Диффузионная емкость для кислорода
3. Вентиляционно-перфузионный коэффициент. Парциальное давление кислорода и двуокиси углерода
4. Концепция физиологического шунта. Концепция физиологического мертвого пространства
5. Обмен кислорода в организме. Транспорт кислорода из легких в ткани
6. Транспорт кислорода артериальной кровью. Диффузия кислорода
7. Гемоглобин. Роль гемоглобина в транспорте кислорода
8. Коэффициент использования кислорода. Сохранение постоянства кислорода в тканях
9. Диссоциация оксигемоглобина и ее зависимость. Эффект Бора
10. Участие кислорода в метаболизме. Метаболическое потребление кислорода

Источник: https://meduniver.com/Medical/Physiology/873.html

Функции гемоглобина и болезни, которые может спровоцировать нарушение его концентрации

Гемоглобин транспортируется

Гемоглобин — это сложный компонент эритроцитов крови, в состав которого входит белок глобин и гемма — железосодержащая составляющая. Известны конкретные функции гемоглобина, которые помогают организму человека работать правильно.

Практически весь гемоглобин у взрослого человека состоит из двух альфа цепей и двух бета цепей. В каждую и цепей включена молекула гемма, в которой содержится атом железа, связанный кислородом. Кислород в организме человека переносится лишь двухвалентным железом.

Строение гемоглобина и функции довольно сложные и постоянно изучаются специалистами. Каждый из молекул находится у млекопитающих на разных хромосомах.

Гемоглобин очень токсичный при проникновении даже маленькой доли его из эритроцитов в плазму крови.

Токсичность данного вещества, которое находится вне эритроцитов, а в свободном состоянии в плазме крови, проявляет себя гипоксией тканей, то есть нарушением кислородного наполнения тканей, перегрузкой организма человека продуктами его распада, закупоркой канальцев почек посредством больших молекул гемоглобина. Всё это сопровождается некрозом канальцев почек и острой недостаточностью почек.

Это важно! Из-за большой токсичности вещества в организме человека находятся особые системы для его связи и обезвреживания.

С какой целью требуется выявление уровня гемоглобина

Анализ для установления гемоглобина очень важен в процессе выявления множества патологий, который соотносятся с переменой его концентрации в эритроцитах.

В клинических анализах крови становится видно общего гемоглобина, который устанавливают при диагностике малокровия. Для выявления сахарного диабета используют гликозированный гемоглобин, который входит в состав биохимического анализа крови.

Основные функции гемоглобина в организме человека — это перенос кислорода в крови.

Норма содержания гемаглобина в мужском организме составляет от 135 до 160 г на один литр крови. Норма для детей и женщин составляет  от 120 до 140 г на один литр крови. От 4 до 6% от общих объемов в крови составляет гликозированный гемоглобин.

О чем говорит повышение концентрации?

Структура и функции гемоглобина тесно связаны между собой, поэтому увеличение его концентрации в крови может быть причиной следующих патологических состояний:

  1. Патологии, вызывающие увеличение концентрации эритроцитов, эритроцитоз. Они могут являться:
    • относительными, то есть  носят временный характер, к примеру, при снижении объемов плазмы крови или при обезвоживании организма;
    • абсолютными, то есть при физиологических изменениях, которые провоцируют разрастание количества эритроцитов;
    • истинными, то есть заболевания системы кроветворения или при эритремии — всё это дополняется покраснением на кожном покрове, увеличением показателей давления, увеличением размеров селезенки, закупоркой сосудов.
  2. Увеличение кислородной емкости крови в организме, спровоцированное гипоксией при заболевании сердечно-сосудистой системы, проживанием в высокогорных районах, ожирением, формированием неактивного гемоглобина, не переносящего кислород, курением.
  3. Обезвоживание.
  4. Стрессовые ситуации или слишком большие физические нагрузки.
  5. Новообразования в почках, ЦНС, печени, в яичниках, нарушение работы сосудов — всё это нарушает проходимость крови.
  6. Неправильный гормональный уровень, то есть увеличение концентрации андрогенов  и кортикостероидов.
  7. Химическое отравление организма угарным газом, лекарственными препаратами и нитратами.
  8. Ожоги.
  9. Непроходимость кишечника.

О чем говорит понижение концентрации?

Понижение его концентрации или анемия может быть последствием влияния следующих факторов:

  1. Утрата большого объема крови из-за сильных кровотечений.
  2. Сокращение содержания эритроцитов при разных формах малокровия:
    • Недостаток витамина В12 и фолиевой кислоты.
    • Недостаток витамина С.
    • Недостаток железа.
    • Отравление печени и нарушение её функционирования.
    • Нарушение развития эритроцитов.

Также спровоцировать уменьшение концентрации гемоглобина в крови  могут различные факторы:

  • Нарушение функционирования желудочно-кишечного тракта, когда необходимые питательные вещества не проникают из пищи.
  • Неправильное питание и вегетарианство.
  • Употребление кофе и чая в больших объемах.

Это важно! Кроме всего прочего малокровие может проявляться  после оперативного вмешательства. Для беременных женщин также характерно уменьшение концентрации гемоглобина до 110 г на один литр — это связано с высокой потребностью организма матери и будущего ребенка в микроэлементах.

Как проявляется уровень гемоглобина при патологиях крови

Гемоглобин его строение и функции могут изменяться и нарушаться из-за влияния различных патологий крови, а также из-за ухудшения функций молекул связывать кислород.

От дефицита гемоглобина в крови необходимо отличать гипоксемию — это уменьшения давления кислорода в крови.

Другие факторы, вызывающи уменьшение концентрации гемоглобина — неправильное питание, потеря крови, патологии костного мозга, нарушение функций почек.

Высокая концентрация гемоглобина соотносится с повышением объема и размера эритроцитов. Так случается при врожденной патологии сердца, при легочном фиброзе и т.д.

Источник: http://VashNevrolog.ru/metody-diagnostiki/funkcii-gemoglobina-i-bolezni-kotorye-mozhet-sprovocirovat-narushenie-ego-koncentracii.html

Гемоглобин и различные методы его измерения

Гемоглобин транспортируется

Методы измерения гемоглобина (Hb) были впервые разработаны еще более ста лет назад, так что гемоглобин был одним из первых диагностических анализов крови, доступных клиницистам в первые десятилетия 20-го века, когда лабораторная медицина находилась в зачаточном состоянии.

Сегодня это наиболее часто запрашиваемый анализ крови и он проводится не только в больничной лаборатории, но и в различных медицинских учреждениях, рядом медицинских работников, использующих технологии различной сложности.

Например, в условиях интенсивной терапии и неотложной помощи гемоглобин измеряется персоналом медсестер с использованием технологий, встроенных в анализаторы газов крови.

В центре внимания этой статьи являются методы, используемые в настоящее время для измерения концентрации гемоглобина в крови (c tHb) как в лаборатории, так и за ее пределами, но она начинается с краткого рассмотрения структуры и функции гемоглобина и клинической пользы измерения.

Нормальная функция клетки зависит от непрерывной подачи в нее кислорода. Поскольку кислород потребляется во время метаболизма клеток, образуется двуокись углерода.

Принципиальной функцией крови является доставка кислорода (O2), присутствующего во вдыхаемом воздухе, из легких в каждую клетку в организме и доставку углекислого газа (CO2) из клеток в легкие, для удаления из организма во внешний воздух.

Эти жизненно важные функции транспорта газа зависят от белкового гемоглобина, содержащегося в эритроцитах. Каждый из 5 10*10 эритроцитов, обычно присутствующих в 1 мл крови, содержит около 280 миллионов молекул гемоглобина.

Структура и функция гемоглобина

Молекула гемоглобина (Hb) примерно сферическая и содержит две пары разнородных субъединиц.

Каждая из субъединиц представляет собой сложенную полипептидную цепь (часть глобина) с присоединенной группой гема (полученной из порфирина).

В центре каждой группы гема находится единственный атом железа в состоянии железа (Fe 2+ ). Таким образом, гем является металлопорфирином, который, кстати, ответственен за красный цвет крови.

Кислородсвязывающая часть Hb представляет собой своеобразный карман гема, присутствующий в каждой из четырех полипептидных цепей; один атом кислорода образует обратимую связь с железом в каждом из этих участков, поэтому молекула Hb связывает четыре молекулы кислорода; продукт представляет собой оксигемоглобин (O2Hb).

Функция доставки кислорода гемоглобином, то есть его способность «присоединять» кислород в легких и «высвобождать» его в тканевые клетки, стала возможной благодаря небольшим конформационным изменениям в четвертичной структуре, которые происходят в молекуле гемоглобина и которые изменяют сродство гема-карман для кислорода. Hb имеет два четвертичных структурных состояния: «дезокси-состояние» (с низким сродством к кислороду) и кислородное состояние (с высоким сродством к кислороду).

Ряд факторов окружающей среды определяет четвертичное состояние Hb и, следовательно, его относительное кислородное сродство. Микроокружение в легких благоприятствует окси-четвертичному состоянию, и, следовательно, Hb имеет высокое сродство к кислороду здесь.

Напротив, микроокружение тканей индуцирует конформационное изменение структуры Hb, которое уменьшает его сродство к кислороду, что позволяет высвобождать кислород в тканевые клетки.

Удаление диоксида углерода

Небольшое количество (до 20%) СО 2 переносится из тканей в легкие, слабо связанные с N-концевой аминокислотой четырех гемоглобиновых единиц гемоглобина; продуктом этой комбинации является карбаминогемоглобин (карбоксигемоглобин). Однако большинство CO 2 транспортируется в виде бикарбоната в плазме крови.

Эритроцитарная конверсия СО 2 в бикарбонат, необходимый для этого режима переноса СО 2 , приводит к получению ионов водорода (Н + ). Эти водородные ионы забуферированы дезоксигенированным гемоглобином.

В капиллярной крови, протекающей через ткани, кислород высвобождается из гемоглобина и переходит в тканевые клетки. Углекислый газ диффундирует из тканевых клеток в эритроциты, где карбоксиангидраза ферментов в красной клетке позволяет ее реакции с водой образовывать углекислоту.

Углекислота диссоциирует до бикарбоната (который переходит в плазму крови) и ионов водорода, которые сочетаются с ныне дезоксигенированным гемоглобином. Кровь течет в легкие, а в капиллярах альвеол легких вышеуказанные пути меняются на противоположные. Бикарбонат входит в эритроциты и здесь объединяется с ионами водорода, высвобождаемыми из гемоглобина, с образованием угольной кислоты.

Это диссоциирует с диоксидом углерода и водой. Углекислый газ диффундирует из крови в альвеолы легких и устраняется в выдыхаемом воздухе. Между тем, кислород диффундирует из альвеол в капиллярную кровь и сочетается с гемоглобином.

Патологический гемоглобин, который не может присоединять и транспортировать кислород

Хотя обычно присутствуют только в следовых количествах, существует три вида гемоглобина: метгемоглобин (MetHb или Hi), сульфгемоглобин (SHb) и карбоксигемоглобин (COHb), которые не могут связывать кислород.

Таким образом, они функционально несостоятельны и увеличение количества любого из этих видов гемоглобина, как правило, является результатом воздействия конкретных лекарств или токсинов окружающей среды, может серьезно подорвать доставку кислорода.

В общем анализе крови (c tHb), общую концентрацию гемоглобина обычно определяют как сумму оксигенированного гемоглобина, дезоксигенированного гемоглобина, карбоксигемоглобина и метгемоглобина.

Анемия

Основной причиной измерения общего анализа крови c tHb является выявление анемии и оценка ее тяжести.

Анемия может быть определена как уменьшение кислородонесущей способности крови за счет сокращения числа эритроцитов. Чем ниже гемоглобин c tHb, тем тяжелее анемия.

Анемия не является заболеванием, а скорее следствием или признаком болезни. Причина, почему ctHb — такой часто запрашиваемый анализ крови, заключается в том, что анемия является признаком целого ряда патологий, многие из которых относительно распространены.

Общие симптомы анемии, большинство из которых неспецифичны, включают: бледность, усталость и сонливость, одышка — особенно при нагрузке, головокружение и обморок, головные боли, запоры и повышенная частота пульса.

Полицитемия

В то время как анемия характеризуется уменьшением ctHb, повышенная ctHb указывает на полицитемию. Полицитемия возникает как ответ на любое физиологическое или патологическое состояние, при котором кровь содержит меньше кислорода, чем обычно (гипоксемия).

Реакция организма на гипоксемию включает увеличение производства эритроцитов для увеличения доставки кислорода и, как следствие, повышение ctHb. Эта так называемая вторичная полицитемия является частью физиологической адаптации к большой высоте и может быть признаком хронической неспецифической болезни легких.

Первичная полицитемия является гораздо менее распространенным злокачественным заболеванием костного мозга, которое характеризуется неконтролируемым образованием всех клеток крови, включая эритроциты. Полицитемия, как вторичная, так и первичная, обычно гораздо менее распространена, чем анемия.

Измерение c tHb

Первый клинический тест на измерение Hb, разработанный более века назад, включал добавление капель дистиллированной воды к измеряемому объему крови до тех пор, пока ее цвет не соответствовал искусственному цветному стандарту.

Более поздняя модификация включала в себя первую насыщаемую кровь углекислым газом (окисью углерода) для преобразования гемоглобина в более стабильный карбоксигемоглобин. Современная гемоглобинометрия датируется 50-ми годами двадцатого века после развития спектрофотометрии и метода гемоглобинцинида (цианаметгемоглобина).

Последовала адаптация этого метода и других для использования в автоматизированных гематологических анализаторах. За последние два десятилетия успехи были сосредоточены на разработке методов, которые позволяют проводить тестирование на предмет оказания неотложной помощи.

В этом разделе сначала рассматриваются некоторые из методов, используемых в настоящее время в лабораториях, а затем с использованием тех методов POCT, которые используются вне лаборатории.

Спектрофотометрический метод

Спустя почти 40 лет после того как он был впервые принят в качестве эталонного метода для измерения гемоглобина Международным комитетом по стандартизации в гематологии (ICSH), тест гемиглобинцианида (HiCN) остается рекомендуемым методом ICSH, против которого все новые методы c tHb оцениваются и стандартизируются.

Приведенное подробное рассмотрение отражает его постоянное значение как в качестве эталонного, так и рутинного лабораторного метода.

Принцип испытания

Кровь разбавляют в растворе, содержащем феррицианид калия и цианид калия. Феррицианид калия окисляет железо в геме в состояние трехвалентного железа с образованием метгемоглобина, который превращается в гемиглобинцианид (HiCN) цианидом калия.

HiCN — это стабильный цветной продукт, который в растворе имеет максимум поглощения при 540 нм и строго подчиняется закону Бир-Ламберта. Абсорбцию разбавленного образца при 540 нм сравнивают с поглощением на той же длине волны стандартного раствора HiCN, эквивалентная концентрация гемоглобина.

Большинство производных гемоглобина (оксигемоглобин, метгемоглобин и карбоксигемоглобин, но не сульфгемоглобин) превращаются в HiCN и поэтому измеряются этим методом.

Ручной метод

25 мкл крови добавляют к 5,0 мл реагента, перемешивают и оставляют на 3 минуты. Абсорбирование считывают при 540 нм против заготовки реагента. Точно так же измеряется поглощение стандарта HiCN.

Стандарт ICSH HiCN

Основным преимуществом этого метода является то, что существует стандартное решение HiCN, произведенное и назначенное значение концентрации в соответствии с очень точными критериями, установленными и периодически пересматриваемыми Международным советом по стандартизации в области гематологии (ICSH).

Это международное стандартное решение является основным калибратором для коммерческих стандартных решений, используемых в клинических лабораториях по всему миру. Таким образом, все те, кто использует стандартизацию HiCN, эффективно используют один и тот же стандарт, значение которого было скрупулезно проверено.

Интерференция

Мутность из-за белков, липидов и клеточного вещества является потенциальной проблемой со спектрофотометрической оценкой любого компонента крови, включая гемоглобин.

Большое разведение (1: 251) образца в значительной степени устраняет проблему, но ложно поднятые результаты c tHb могут возникать у пациентов с высокой концентрацией белка в плазме.

Выраженные липемические образцы и те, которые содержат очень большое количество белых клеток (лейкоцитов), также могут артефактивно повышать анализ c tHb аналогичным механизмом.

Преимущества метода HiCN

  1. Международный стандарт — точный.
  2. Легко адаптируется к автоматизированным гематологическим анализаторам; таким образом, воспроизводимый (низкий SD и CV — внутри цикла CV обычно

Источник: http://xn-----9kcfjr1boadakifqdn1mim.xn--p1ai/%D0%B3%D0%B5%D0%BC%D0%BE%D0%B3%D0%BB%D0%BE%D0%B1%D0%B8%D0%BD-%D0%BC%D0%B5%D1%82%D0%BE%D0%B4%D1%8B-%D0%B8%D0%B7%D0%BC%D0%B5%D1%80%D0%B5%D0%BD%D0%B8%D1%8F/

Гемоглобин. Его разновидности и функции

Гемоглобин транспортируется

Гемоглобин (Нb) это хемопротеин, содержащийся в эритроцитах. Его молекулярная масса 66000 дальтон. Молекулу гемоглобина образуют четыре субъединицы, каждая из которых включает гем, соединенный с атомом железом, и белковую часть глобин.

Гем синтезируется в митохондриях эритробластов, а глобин в их рибосомах. У взрослого человека гемоглобин содержит две a- и две b-полипептидных цепи. Он называется А-гемоглобином (adult-взрослый). В зрелом возрасте он составляет основную часть гемоглобина.

В первые три месяца внутриутробного развития в эритроцитах находится гемоглобин типа GI и G2 (Gover). В последующие периоды внутриутробного развития и в первые месяцы после рождения основную часть составляет фетальный гемоглобин (F-гемоглобин). В его структуре две a- и две g-полипептидные цепи.

При рождении до 50-80% гемоглобина составляет F-гемоглобин, а 20-40 % А-гемоглобин. Ранние гемоглобины имеют большую кислородную емкость.

Гем содержит атом 2-х валентного железа, который легко соединяется с кислородом и легко отдает его. При этом валентность железа не изменяется. Один грамм гемоглобина способен связывать 1,34 мл кислорода. Соединение гемоглобина с кислородом, образующееся в капиллярах легких называется оксигемоглобином (HbO2). Он имеет ярко алый цвет.

Гемоглобин, отдавший кислород в капиллярах тканей, называется дезоксигемоглобином или восстановленным (Hb). У него темно-вишневая окраску. От 10 до 30% углекислого газа, поступающего из тканей в кровь, соединяются с амидной группировкой гемоглобина. Образуется легко диссоциирующее соединение карбгемоглобин (HbCO2).

В этом виде часть углекислого газа транспортируется к легким.

В некоторых случаях гемоглобин образует патологические соединения. При отравлении угарным газом образуется карбоксигемоглобин (HbCO). Сродство гемоглобина с окисью углерода значительно выше, чем с кислородом, а скорость диссоциации карбоксигемоглобина в 200 раз меньше, чем оксигемоглобина.

Поэтому присутствие в воздухе даже 1% угарного газа приводит к прогрессирующему увеличению количества карбоксигемоглобина и опасному угарному отравлению. Кровь теряет способность переносить кислород. Развивается гипоксия мозга и других тканей.

Угарное отравление сопровождается сильной головной болью, тошнотой, рвотой, судорогами, потерей сознания и смертью.

При отравлении сильными окислителями, например нитритами, марганцевокислым калием, красной кровяной солью, образуется метгемоглобин (MetHb). В этом соединении гемоглобина железо становится трехвалентным. Поэтому метгемоглобин очень слабо диссоциирующее соединение. Он не отдает кислород тканям.

Все соединения гемоглобина имеют характерный спектр. Восстановленный гемоглобин дает одну широкую полосу поглощения в желто-зеленой части спектра между линиями D и E. Оксигемоглобин дает 2 узких полосы поглощения в желто-зеленой части спектра между линиями D и E. У карбоксигемоглобина такая же спектральная картина, как и оксигемоглобина.

Поэтому для диагностики отравления угарным газом, в исследуемую кровь добавляют восстановитель, например реактив Стокса. Под их влиянием оксигемоглобин превращается в дезоксигемоглобин и появляется спектр восстановленного гемоглобина. Карбоксигемоглобин не восстанавливается. Метгемоглобин, в зависимости от рН крови, дает 3-5 полос поглощения.

Одна из них находится в красной части, другие в желто-зеленой области спектра.

Гемоглобин образует с соляной кислотой соединение коричневого цвета – солянокислый гематин. Форма его кристаллов зависит от видовой принадлежности крови. В частности, кристаллы солянокислого гематина человека имеют форму прямоугольных пластинок.

гемоглобина определяют методом Сали. Гемометр Сали состоит из 3 пробирок, находящихся в специальном штативе. Две из них, расположенные сбоку от центральной, заполнены стандартным раствором солянокислого гематина коричневого цвета. Средняя пробирка имеет градуировку в единицах гемоглобина.

В нее наливают 0,2 мл соляной кислоты. Затем мерной пипеткой набирают 20 мкл крови и выпускают ее в соляную кислоту. Перемешивают содержимое пробирки и выдерживают 5 мин. Полученный раствор солянокислого гематина разводят водой до тех пор, пока его цвет не станет таким же, как в боковых пробирках.

По уровню жидкости в средней пробирке определяется содержание гемоглобина. В норме в крови мужчин содержится 132-164 г/л (13,2-16,4 г %) гемоглобина. У женщин – 115-145 г/л (11,5-14,5 г %).

Количество гемоглобина снижается при кровопотерях, интоксикациях, нарушениях эритропоэза, недостатке железа, витамина В12 и т.д.

Кроме этого определяют цветовой показатель. Он отражает степень насыщения эритроцитов гемоглобином. Это отношение содержания гемоглобина в крови к количеству эритроцитов. В норме его величина составляет 0,85-1,05.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источник: https://studopedia.ru/1_92898_gemoglobin-ego-raznovidnosti-i-funktsii.html

Область Медика
Добавить комментарий